marzo 3, 2024
Biografias

Stanford Moore

Actualizado en febrero 23, 2024

Tiempo de lectura estimado: 21 minutos

Stanford Moore (4 de septiembre 1913 – 23 de agosto 1982) fue un bioquímico americano. Compartió el Premio Nobel de Química en 1972, junto con Christian B. Anfinsen y William Howard Stein, por el trabajo realizado en la Universidad Rockefeller sobre la estructura de la enzima ribonucleasa y por contribuir a la comprensión de la conexión entre la estructura química y la actividad catalítica de la molécula de ribonucleasa.


Nacimiento y educación

Stanford Moore nació en Chicago, Illinois, mientras su padre, John Howard Moore, estudiaba en la Facultad de Derecho de la Universidad de Chicago. Su padre se graduó en el Westminster College en New Wilmington, Pensilvania, y su madre (Ruth Fowler) en la Universidad de Stanford. Sus padres se casaron en 1907 y se conocieron en Stanford, lo que supuestamente fue el origen del nombre del hijo.

La educación de Stanford Moore comenzó a los cuatro años en una escuela progresista en Winnetka, Illinois. Cuando tenía seis años, su padre se mudó a un puesto de enseñanza en la Facultad de Derecho de la Universidad de Florida; más tarde aceptó un puesto en la Universidad de Mercer en Macon, Georgia, donde el niño asistió a la escuela pública local.

En 1924, J.H. Moore se convirtió en profesor de derecho en la Universidad de Vanderbilt, donde sirvió en la facultad hasta su jubilación en 1949; murió en 1966 a los 85 años.

En Nashville, Stanford fue alumno de la Escuela de Demostración Peabody, operada por el George Peabody College for Teachers. Fue un estudiante sobresaliente durantelos siete años que asistió a la escuela y mantuvo un promedio de calificaciones perfectas. Inicialmente, sus intereses estaban en inglés y ciencias, y tuvo la suerte de encontrar un maestro, R.O. Beauchamp, que despertó su interés por la química.

Stanford Moore. Bioquímico estadounidense
Stanford Moore. Bioquímico estadounidense

En 1931, ingresó en la Facultad de Letras y Ciencias de la Universidad de Vanderbilt, considerando una carrera en ingeniería aeronáutica o química. Incapaz de decidirse entre los dos campos, siguió tanto las artes liberales como las materias básicas del plan de estudios de ingeniería durante sus primeros dos años.

En su tercer año en Vanderbilt, se vio influenciado por Arthur William Ingersoll, a quien Stan más tarde acreditó por estimular su entusiasmo por la química orgánica y la estructura molecular. Como resultado, Stan cambió su asignatura principal a química y se graduó de Vanderbilt en 1935 con el título de bachiller en artes, summa cum laude, y fue galardonado con la Medalla del Fundador como el estudiante sobresaliente de su clase.

Posgrado en química orgánica y bioquímica

En otoño de 1935, Stan ingresó a la Escuela de Graduados de la Universidad de Wisconsin con el apoyo de una beca de la Fundación de Investigación de Antiguos Alumnos de Wisconsin. Aunque eligió especializarse en química orgánica, decidió hacer su investigación de tesis con el profesor Karl Paul Link, miembro del Departamento de Bioquímica en Madison.

Fue significativo para el posterior desarrollo de Stan que Link había pasado algún tiempo, años antes, en Graz, Austria, en el laboratorio de Fritz Pregl, uno de los pioneros en el desarrollo de métodos microanalíticos. Link requería que todos sus estudiantes dominaran estas técnicas microanalíticas.

En retrospectiva, es evidente que el trasfondo de Stan, primero en ingeniería y luego en microanálisis, tuvo un efecto importante en su posterior trabajo colaborativo con William H. Stein en el desarrollo de importantes métodos nuevos de análisis automatizado.

Tesis doctoral de Moore

La investigación de tesis de Moore (que finalmente se resumió en cinco artículos) incluyó un estudio de la reacción de la o-fenilendiamina con varios monosacáridos. Los productos de esta reacción, una serie de benzimidazoles, resultaron ser fácilmente aislados como sólidos cristalinos estables que se prestaron bien para la identificación de varios monosacáridos. Estos derivados continúan siendo utilizados para ese propósito.

Con la finalización de su tesis doctoral (1939), quedó claro que el futuro de Stan estaría en la bioquímica. Dos opciones atractivas estaban disponibles: una beca de cuatro años en la Escuela de Medicina de Harvard y una invitación para convertirse en asistente de investigación en el laboratorio de Max Bergmann en el Instituto Rockefeller de Investigación Médica en Nueva York.

Colaboración con Max Bergmann

Bergmann había sido uno de los colaboradores destacados de Emil Fischer, y había continuado después de la Primera Guerra Mundial haciendo una serie de notables contribuciones en la química de proteínas y carbohidratos mientras estaba en el Instituto Kaiser Wilhelm para la Investigación del Cuero en Dresde. Con el surgimiento de la dictadura nazi a principios de los años 30, Bergmann aceptó una oferta para unirse al personal del Instituto Rockefeller y se trasladó allí en 1934.

Fue a través de la amistad de Link con Bergmann que se presentó la invitación para que Stanford fuera al Rockefeller. Como Stan comentó más tarde, «La cuestión de si sería más sabio seguir con la escuela de medicina o entrar inmediatamente en la investigación química se resolvió a favor de esta última».

Cuando Stan se unió al grupo de Bergmann, se involucró en una de las principales preocupaciones del laboratorio, la química estructural de las proteínas. De particular interés era el desarrollo de métodos para la estimación gravimétrica de la composición de aminoácidos de las proteínas mediante el uso de precipitantes selectivos. Este enfoque había recibido un nuevo impulso dos años antes cuando William H. Stein se unió al laboratorio y demostró que los ácidos sulfónicos aromáticos poseen propiedades deseables en ese sentido.

Mientras que los trabajadores anteriores se habían concentrado en precipitantes que formaban sales altamente insolubles con aminoácidos (el prototipo era el ácido flaviano, utilizado por A. Kossel y R. E. Gross en 1924 para el aislamiento de arginina), la investigación en el grupo de Bergmann enfatizó el hecho de que las sales de solubilidad extremadamente baja eran innecesarias, siempre y cuando el precipitante fuera selectivo y se estimaran los productos de solubilidad de las sales y se aplicaran correcciones para la cantidad de aminoácido restante en solución.

Bergmann sugirió que Stan se uniera con Bill Stein para desarrollar el enfoque del producto de solubilidad como un método rutinario para aminoácidos. No había manera de darse cuenta en ese momento de que se había iniciado una colaboración científica que duraría el resto de las vidas de estos dos jóvenes científicos, ciertamente una de las colaboraciones más largas y fructíferas en la historia de la ciencia.

Bill y Stan concentraron sus esfuerzos iniciales en dos reactivos de ácido sulfónico: ácido 5-nitronaftaleno-sulfónico para glicina y ácido 5-2-bromotolueno-sulfónico para leucina y demostraron que se podían obtener buenos resultados con hidrolizados de albúmina de huevo y fibroína de seda. Pero con el trabajo en marcha, la investigación tuvo que ser interrumpida cuando el país se encontró repentinamente en guerra a finales de 1941.

Investigaciones en tiempo de guerra

Con la llegada de la guerra, el laboratorio de Bergmann emprendió una investigación para la Oficina de Investigación y Desarrollo Científico (OSRD). Su misión específica era investigar las acciones fisiológicas de los gases de guerra vesicantes (gas mostaza, mostazas nitrogenadas) a nivel molecular, con la esperanza de desarrollar agentes terapéuticos que pudieran ayudar a superar los efectos de estos compuestos en el cuerpo humano.

La justificación para el trabajo era que las medidas defensivas adecuadas para prevenir los efectos de estos compuestos tóxicos, así como las capacidades retaliatorias de los Estados Unidos y sus aliados, inhibirían el uso de agentes de guerra química. Afortunadamente, estos agentes no fueron utilizados durante la guerra.

Mientras Bill Stein permanecía con Bergmann y sus colegas para realizar la investigación en Nueva York, Stan se enlistó en 1942 para servir como asistente técnico en el Comité Nacional de Investigación de Defensa de la OSRD para coordinar los esfuerzos universitarios e industriales sobre las acciones biológicas de los agentes de guerra química.

Su base estaba en Washington, pero hacía frecuentes viajes a Dumbarton Oaks, donde el Comité Nacional de Investigación deDefensa tenía sus oficinas. Más tarde (1944), Stan fue nombrado para el Personal de Coordinación del Proyecto del Servicio de Guerra Química, que estaba dirigido por William A. Noyes, Jr.

Las experiencias del servicio se resumieron en un volumen publicado después de la guerra, al que Stan (con W. R. Kirner) contribuyó con un artículo sobre los mecanismos fisiológicos de acción de los agentes de guerra química. Cuando terminó la guerra, Stan estaba en Hawái con la Sección de Investigación Operativa del Servicio de Guerra Química.

Fallecimiento de Max Bergmann

Max Bergmann murió de cáncer en 1944 a los cincuenta y ocho años. Sin embargo, el trabajo de guerra del laboratorio fue continuado por sus asociados hasta el final de las hostilidades en 1945. En ese momento, la mayoría de ellos se trasladaron a otros lugares, y el departamento que Bergmann había organizado fue disuelto.

En este punto, Herbert Gasser, entonces director del Instituto Rockefeller, tuvo la sabiduría de ofrecer a Bill Stein y Stan Moore espacio en el antiguo departamento de Bergmann, junto con la oportunidad, a prueba, de continuar el trabajo en el análisis de aminoácidos que habían iniciado antes de la guerra.

Carrera cientifica

Fraccionamiento de proteinas

Durante este tiempo, los esfuerzos colaborativos de A. J. P. Martin y R. L. M. Synge y sus asociados en Inglaterra produjeron técnicas de fraccionamiento novedosas, especialmente la cromatografía de partición. Bill y Stan estaban al tanto de esta investigación, aunque durante la guerra las revistas llegaban de Inglaterra de manera irregular.

Stanford Moore Y William Stein. 1972. Cortesía del Rockefeller Archive Center
Stanford Moore Y William Stein. 1972. Cortesía del Rockefeller Archive Center

Cuando su colaboración se renovó en 1945, decidieron explorar las posibilidades que ofrecía la cromatografía de partición para determinar las composiciones de aminoácidos de las proteínas. Su trabajo se llevó a cabo en paralelo con el de Lyman C. Craig, cuyo laboratorio estaba ubicado en el mismo piso y que había estado explorando el potencial de la distribución contracorriente en el fraccionamiento de péptidos antibióticos.

Como punto de partida, Bill y Stan decidieron desarrollar un método de cromatografía en columna basado en el trabajo de S. R. Elsden y Synge (1941), quienes habían demostrado que se podían obtener separaciones útiles de aminoácidos y péptidos con almidón de papa como matriz y diversas mezclas bifásicas de alcoholes inferiores, como el n-butanol, con ácidos orgánicos acuosos como eluyente. Para hacer que el procedimiento fuera cuantitativo, se requería un método microscópico adecuado para la determinación de aminoácidos en el efluente de la columna.

Con este fin, Bill y Stan estudiaron la reacción de ninhidrina, conocida desde su descubrimiento en 1911 por resultar en la formación de productos coloreados de todos los aminoácidos. Descubrieron que se podían obtener rendimientos reproducibles del producto cuando la reacción se llevaba a cabo en presencia de un agente reductor, inicialmente cloruro estanoso.

Para monitorear el progreso de las separaciones efectuadas en las columnas de almidón, el eluato se recolectaba en pequeñas fracciones de volumen igual; éstas se trataban con ninhidrina en condiciones reductoras y se medían espectrofotométricamente los productos coloreados. Las concentraciones de producto coloreado en cada fracción se trazaban contra el número de fracción para obtener una curva de concentración de eluyente. El área bajo cada pico en tales curvas daba la cantidad de aminoácido en la muestra.

Automatización de la cromatografía

Inicialmente, las fracciones se recolectaban manualmente, pero el trabajo involucrado llevó rápidamente al diseño y construcción de un instrumento en el que cada gota de efluente de una columna interrumpía un haz de luz incidente en una fotocélula, incrementando así un contador. Las gotas se recolectaban en tubos espectrofotométricos. Cuando se había recolectado un número predeterminado de gotas, un tornamesa avanzaba para poner un nuevo tubo en línea. Aunque este instrumento no fue el primer colector de fracciones descrito, se convirtió en el prototipo de los instrumentos comerciales que pronto aparecieron en laboratorios de todo el mundo.

Con estos desarrollos, se hizo posible refinar los procedimientos cromatográficos en sí mismos. En los métodos finalmente descritos en 1949, se requerían tres corridas para determinar todos los aminoácidos en un hidrolizado de proteína. Bill y Stan describieron la aplicación del método a la determinación de las composiciones de beta-lactoglobulina y albúmina sérica. Las tres corridas requerían un total de menos de 5 miligramos de proteína, con un error estándar de menos del 5 por ciento, un logro notable en ese momento.

Comunicando sus descubrimientos

Reconociendo el impacto que esta metodología tendría en la bioquímica, Bill y Stan se esforzaron por proporcionar descripciones detalladas de todos los pasos necesarios para la aplicación exitosa de sus procedimientos en otros laboratorios. La mayor parte de esta información se difundió en forma de preimpresos, mucho antes de la publicación, para cualquier persona que deseara acceder a ella. Repitieron este servicio a la comunidad bioquímica muchas veces en los años siguientes, a medida que se mejoraba la metodología.

En 1949, Herbert Gasser decidió que Moore y Stein habían demostrado la competencia como investigadores independientes que él había esperado que desarrollaran. Como resultado, el presupuesto de investigación para su laboratorio aumentó sustancialmente. Esto permitió la contratación de asociados postdoctorales y asistentes técnicos adicionales durante los siguientes años, aumentando el alcance de la investigación.

Aunque los procedimientos de la columna de almidón representaron un avance de la mayor importancia en la química de las proteínas, hubo algunas limitaciones. En primer lugar, estaba la baja velocidad de flujo de las columnas (se necesitaban dos semanas para completar un análisis de un hidrolizado de proteínas). Además, se debía preparar una columna fresca para cada corrida, y las separaciones eran sensibles a la presencia de sales en la muestra. Bill y Stan decidieron investigar la cromatografía de intercambio iónico en resinas de poliestireno sulfonado como alternativa. Fueron alentados por el éxito alcanzado por S. Miles Partridge en Inglaterra en la fraccionamiento a escala preparativa de aminoácidos por cromatografía de desplazamiento en tales resinas.

Las separaciones efectivas de todos los aminoácidos en un hidrolizado de proteína en una sola corrida se obtuvieron rápidamente por elución con tampón de citrato y acetato de sodio de pH y concentración crecientes a varias temperaturas, pero se necesitó un gran esfuerzo para estandarizar el rendimiento de las columnas. Los problemas se superaron finalmente cuando estuvieron disponibles resinas más reproducibles.

El desarrollo exitoso de la metodología de intercambio iónico no solo permitió una reducción considerable en el tiempo requerido para el análisis de un hidrolizado de proteína, sino que por primera vez permitió análisis confiables del contenido de aminoácidos de varios fluidos fisiológicos: orina, plasma y extractos libres de proteínas de tejidos. Estos métodos también resultaron en el descubrimiento y estimación de nuevos componentes de estos fluidos.

Cromatografía de intercambio iónico

Concurrentemente, se desarrolló el potencial de la cromatografía de intercambio iónico para la separación de péptidos y proteínas. Pronto se descubrió que ciertas proteínas básicas estables, como la ribonucleasa pancreática bovina y el quimotripsinógeno, y la lisozima de la clara de huevo, podían cromatografiarse eficazmente en IRC-50, una resina de ácido polimetacrílico. La elución de estas proteínas del intercambiador ocurrió de manera predecible en respuesta a cambios en el pH y la fuerza iónica. Algo más tarde se logró el fraccionamiento exitoso de histonas de timo de ternera.

Alentados por estos éxitos, en 1953 Bill yStan sintieron que había llegado el momento de embarcarse en el análisis estructural de una proteína. Debe reconocerse que cuando los eventos registrados aquí estaban teniendo lugar, se sabía poco más sobre la estructura química fundamental de las proteínas que en la época de Emil Fischer. Fue solo en 1948, cuando Frederick Sanger y sus estudiantes comenzaron a elucidar las estructuras primarias de las cadenas de polipéptidos en la insulina, que se contaba con evidencia convincente para demostrar que las proteínas tienen secuencias únicas de aminoácidos.

El éxito de Sanger con las cadenas de insulina (21 y 30 residuos) demostró que la estructura de un polipéptido podría deducirse de las secuencias de péptidos más pequeños derivados de él por hidrólisis selectiva y parcial con ácido débil o enzimas. El trabajo de Sanger también enfatizó los problemas de separar las mezclas complejas de péptidos que resultaron de tal hidrólisis. Quedó claro, sin embargo, que la determinación de la estructura primaria de cadenas de polipéptidos más largas sería difícil, si no imposible, por los métodos utilizados con las cadenas de polipéptidos relativamente pequeñas de la insulina.

Ribonucleasa

Con este trasfondo, la elección de una proteína se convirtió en una decisión crítica para Moore y Stein. Eligieron investigar la pequeña enzima ribonucleasa, que ya habían estudiado, argumentando que el conocimiento de su estructura casi seguramente ayudaría a comprender su actividad enzimática. Su trabajo se realizó en paralelo con el de Christian B. Anfinsen y sus colegas en Bethesda, pero los enfoques de los dos laboratorios fueron diferentes y funcionaron en una base colaborativa en lugar de competitiva. De hecho, ni Bill ni Stan disfrutaban de la competencia en la ciencia, aunque reconocían su valor para acelerar el progreso.

La investigación de la estructura de la ribonucleasa comenzó con una muestra de la proteína oxidada que fue hidrolizada selectivamente con la enzima proteolítica tripsina. La mezcla resultante de péptidos se separó por cromatografía de intercambio iónico en una columna de resina de poliestireno sulfonado mediante procedimientos similares a los utilizados anteriormente para la separación de aminoácidos. Las composiciones de estos péptidos mostraron que se representaba toda la secuencia (124 residuos) de la ribonucleasa.

Para establecer cómo se originaronestos péptidos, la enzima oxidada se hidrolizó a continuación con quimotripsina, una proteasa con una selectividad diferente a la de la tripsina, para producir un segundo conjunto de péptidos que también se separaron en poliestireno sulfonado. A partir de las selectividades conocidas de la tripsina y la quimotripsina, elucidadas en gran medida años antes por Bergmann y sus colegas, se dedujo el orden de los péptidos trípticos en la cadena de polipéptidos. La confirmación se obtuvo a partir de otro conjunto de péptidos aislados de un hidrolizado péptico.

Stanford Moore Y William Stein en su laboratorio
Stanford Moore Y William Stein en su laboratorio

Análisis de aminoácidos automatizado

A medida que este trabajo avanzaba, era evidente que el progreso se limitaba por la velocidad a la que se podían realizar los análisis de aminoácidos. Con los métodos manuales entonces en uso, una sola corrida requería casi tres días y varios cientos de lecturas espectrofotométricas. Por lo tanto, en 1956 se inició un trabajo para desarrollar un análisis de aminoácidos automatizado. Solo después de una extensa refinación de la instrumentación, el método se publicó en 1958.

Con las resinas disponibles en ese momento, el tiempo de análisis se redujo a veinticuatro horas y la sensibilidad permitió corridas con tan solo 0.5 micromoles. Los desarrollos posteriores han resultado en una reducción del tiempo de análisis a un promedio de alrededor de una hora y un aumento de la sensibilidad en dos órdenes de magnitud. Los beneficios para nuestro conocimiento de la química de las proteínas que se hicieron posibles con el uso del analizador de aminoácidos de Moore y Stein han sido incalculables.

Es un testimonio de los estándares de excelencia de Moore y Stein que tanto el recolector de fracciones original que diseñaron como el analizador automatizado de aminoácidos descrito en 1958 sigan en perfecto funcionamiento, el primero ahora en el museo de Caspary Hall y el último todavía en el laboratorio en el que se ensambló en la Universidad Rockefeller.

La estructura covalente completa de la ribonucleasa se publicó en 1963, siendo la primera estructura de este tipo para una enzima. Se decidió investigar la inactivación de la ribonucleasa por iodoacetato. En una serie de investigaciones en las que se siguió el progreso de la reacción a diferentes valores de pH mediante análisis de aminoácidos, se demostró que la inactivación a pH 5 era el resultado de la carboximetilación en el nitrógeno-1 de la histidina-119 o el nitrógeno-3 de la histidina-12, pero no en ambos sitios de la misma molécula de ribonucleasa.

Se encontró que la inactivación a valores de pH más bajos fue causada por reacciones con residuos de metionina; en valores de pH más altos, por reacción con la lisina-41. De esta manera, pudieron proponer que las histidinas-12 y -119 están cerca una de la otra en el sitio activo de la ribonucleasa. Esta propuesta, que resultó ser fundamental en investigaciones posteriores sobre la ribonucleasa, fue posteriormente confirmada en otros laboratorios mediante análisis de rayos X y permitió la interpretación de estudios cinéticos y trabajos de resonancia magnética nuclear en otros lugares que llevaron finalmente a una explicación detallada del mecanismo de acción de la enzima.

El trabajo sobre la ribonucleasa fue reconocido con el Premio Nobel de Química en 1972 para Moore y Stein, conjuntamente con Anfinsen.

Otras investigaciones de Moore y su grupo

Durante el tiempo que el laboratorio de Moore-Stein se expandió, se llevaron a cabo una serie de investigaciones que incluyen la determinación de la secuencia de aminoácidos de la desoxirribonucleasa pancreática, estudios estructurales con pepsina, la secuencia y el sitio activo de la ribonucleasa TI, el aislamiento de la 2′,3′-ciclonucleótido fosfohidrolasa y su inhibidor del cerebro, y muchos estudios sobre modificaciones de la ribonucleasa pancreática. Además, hubo muchas investigaciones realizadas por jóvenes asociados y colegas en su laboratorio en la Universidad Rockefeller en las que no aparecen los nombres de Moore o Stein.

A pesar de que Bill Stein sufrió una parálisis debilitante en 1969, la colaboración de Moore y Stein continuó en la Universidad Rockefeller. El último trabajo publicado por Stanford Moore fue una memoria biográfica sobre William Stein, presentada solo un mes antes de su propia muerte. En esta memoria, Moore comenta que, durante los primeros años de su cooperación, Stein y él trabajaron en un sistema de colaboración que duró toda la vida.

Stein combinó una mente inventiva y una profunda dedicación a la ciencia con una gran generosidad. En un período de cuarenta años, abordaron problemas con perspectivas algo diferentes y luego enfocaron sus pensamientos en un objetivo común. Si uno no pensaba en algo, el otro probablemente lo hacía, y viceversa, y este proceso de intercambio frecuente de ideas aceleró el progreso en la investigación.

También ayudó en la redacción de trabajos; nunca escribió un texto que Stein no pudiera mejorar. Incluimos esta cita para indicar que no podemos intentar juzgar cuál de los dos fue responsable de contribuciones específicas a sus logros conjuntos y aquellos con sus colaboradores.

Con excepción de los años de guerra (1942-1945), Moore estuvo alejado de la Universidad Rockefeller solo por un año a partir de 1950. Pasó la mitad del tiempo en Bruselas, Bélgica, estableciendo un laboratorio dedicado al análisis de aminoácidos, y la otra mitad del año en Cambridge, Inglaterra, compartiendo un laboratorio con Frederick Sanger cuando se llevaba a cabo el trabajo sobre la secuencia de aminoácidos de la insulina. Stan sintió que este año en Europa fue importante tanto para su desarrollo como científico como para fomentar su interés y colaboración en actividades científicas internacionales.

Otras actividades

Stan sirvió bien a la comunidad de bioquímicos como editor, como funcionario de la Sociedad Americana de Químicos Biológicos y como presidente del Comité Organizador del Congreso Internacional de Bioquímica celebrado en Nueva York en 1964. El Congreso fue un evento memorable en su organización de presentaciones científicas y su amable y eficiente hospitalidad.

Durante este Congreso, Stan comenzó la costumbre de invitar a ocho a diez invitados para el desayuno y el almuerzo en su suite cada día, para que los científicos puedan reunirse en un ambiente íntimo con sus colegas. Continuó con esta práctica durante otros quince años en congresos internacionales y en las reuniones anuales de la Sociedad Americana de Químicos Biológicos. Solo su declinante salud forzó a la terminación de esta costumbre.

Stanford Moore estuvo intensamente y dedicado a la ciencia. Evitó conscientemente actividades que no involucraran ciencia y científicos. Este soltero de toda la vida se levantaba temprano y estaba en su escritorio o en el laboratorio todo el día y los fines de semana. Sin embargo, era un anfitrión amable y hospitalario para sus amigos y asociados científicos.

Sin embargo, era un ciudadano consciente y durante aproximadamente un año en la década de 1960, sirvió en un gran jurado en Nueva York escuchando testimonios sobre las actividades del crimen organizado (el famoso caso de la Cosa Nostra). Típicamente de Stan, después de un día de audiencias, pasaría las tardes y los fines de semana en el laboratorio para mantenerse al día con su trabajo científico.

Cabe señalar que ninguno de los métodos e instrumentos diseñados por Moore y Stein fue patentado. La ganancia personal estaba lejos de sus mentes. De hecho, Stan Moore tenía poco interés en posesiones personales; su pequeña oficina y apartamento de soltero tenían los muebles mínimamente efectivos. La obsesiva limpieza tanto de la persona como del entorno de Stan era legendaria.

Últimos años de Stan Moore

En los últimos dos años de vida, mientras su salud se deterioraba, Stan vivió con la conciencia de la progresiva degeneración nerviosa y muscular de la esclerosis lateral amiotrófica. Mantuvo este conocimiento para sí mismo tanto tiempo como fue posible, pero finalizó sus obligaciones de escritura, dispuso de muchas de sus posesiones personales y dejó sus papeles y archivos en una condición meticulosamente organizada. Murió en su apartamento el 23 de agosto de 1982, a poca distancia de su amado laboratorio en la Universidad Rockefeller, donde había pasado tantos años fructíferos y satisfactorios.

La lealtad de Stan a la Universidad Rockefeller y su devoción a la bioquímica se reflejaron en su testamento, en el que legó su patrimonio «para ser utilizado como dotación para el salario o los gastos de investigación o ambos de un investigador en el campo de la bioquímica». Como Stan dijo en una carta al presidente Joshua Lederberg de la Universidad, entregada después de su muerte, «me gustaría (con la mejor de mis modestas habilidades) ayudar a un joven erudito a tener la misma oportunidad que yo tuve».

Además, aunque Stan había solicitado que no se realizara ningún servicio conmemorativo, sus amigos y antiguos asociados sintieron que debía ser honrado. Esto se hizo en «Un simposio sobre la química de proteínas en homenaje a Stanford Moore» en la Universidad Rockefeller el 4 de noviembre de 1983, en el que antiguos miembros del laboratorio Moore-Stein presentaron sus últimos estudios y otros hablaron sobre las contribuciones de estos dos individuos memorables.

Para más información Stanford Moore

Print Friendly, PDF & Email

Como citar este artículo:

APA: (2023-09-04). Stanford Moore. Recuperado de https://quimicafacil.net/infografias/biografias/stanford-moore/

ACS: . Stanford Moore. https://quimicafacil.net/infografias/biografias/stanford-moore/. Fecha de consulta 2024-03-04.

IEEE: , "Stanford Moore," https://quimicafacil.net/infografias/biografias/stanford-moore/, fecha de consulta 2024-03-04.

Vancouver: . Stanford Moore. [Internet]. 2023-09-04 [citado 2024-03-04]. Disponible en: https://quimicafacil.net/infografias/biografias/stanford-moore/.

MLA: . "Stanford Moore." https://quimicafacil.net/infografias/biografias/stanford-moore/. 2023-09-04. Web.

Si tiene alguna pregunta o sugerencia, escribe a administracion@quimicafacil.net, o visita Como citar quimicafacil.net